Альбумины это простые белки

Альбумин – это простой водорастворимый белок, относящийся к отдельной группе белков – белковым фракциям. Он является одним из самых многочисленных белков и занимает более половины белков плазмы крови.

Печень – это место производства альбумина, он зависит от уровня аминокислот, таким образом, при белковой недостаточности, синтез снижается. Обновление альбумина плазмы происходит быстро, синтез и распад данного белка составляет около 13 г в сутки, жизненный цикл составляет около 14 суток.

Основные функции белка альбумина:

    • Поддержание онкотического давления плазмы
    • Поддержание объема циркулирующей крови
    • Обеспечение транспортной функции при помощи связи с билирубином, холестерином, кислотами, ионами, гормонами и лекарственными средствами извне.

Таким образом, альбумин является важным регулятором обменных процессов (гормонального, пигментного, минерального). Именно благодаря транспортной функции альбумин является важным элементом системы детоксикации организма. Транспортная функция альбумина обеспечивается за счет малого размера его молекул, благодаря чему они могут переносить другие вещества.

Анализ крови на содержание альбумина может назначаться в следующих случаях: для мониторинга заболеваний почек, печени, онкологических заболеваний, при ожогах и серьезных травмах, для оценки белкового обмена организма.

Повышенный уровень альбумина в крови человека является одним из показателей обезвоживания организма. При этом кровь значительно загустевает, человек начинает себя плохо чувствовать. Тяжелые заболевания, постоянные и длительные рвоты и диареи также приводят к повышению уровня данного белка в сыворотки крови. Длительный прием витамина А в больших дозах также может приводит к повышенному образованию данного белка. Нормализация уровня происходит в результате успешного лечения.

Пониженный уровень альбумина может быть вызван либо недостачей его выработкой, либо излишним выводом из организма. Так как альбумин является хранителем белков в организме, то во время голодания, именно за счет этих альбумина обеспечивается потребность в белке. Аналогичная ситуация возникает во время беременности, когда организм нуждается в белках для строительства новых тканей. У курильщиков, особенно со стажем, уровень альбуминов также является пониженным, это связано с тем, что печень курильщиков направляет все свои силы на собственное восстановление, а не на производство белков. Заболевания печени, почек, кишечника, нарушение всасывательной функции ЖКТ, ревматизм, опухоли, гнойные процессы, сердечная недостаточность, а также передозировка некоторыми лекарствами также приводит к снижению уровня. Также отмечалось немало случаев, когда пониженный уровень альбуминов был особенностью организма, переданной генетически от родителей.

Для разных возрастов нормальный уровень альбуминов в крови является различным:

  • Для детей до 14 нормой является 40-55г/л
  • Для взрослых до 60 лет норма составляет 34-49г/л
  • Для взрослых старше 60 лет нормальный уровень немного снижается до 33-47г/л

Материалом исследования уровня альбумина является сыворотка крови, анализ берется строго натощак, за день до его проведения необходимо исключить тяжелые физические нагрузки. Также необходимо помнить, что долгое нахождение в вертикальном положении может привести к увеличению уровня альбумина вплоть до 10%. Анализ на содержание альбуминов может проводиться в рамках общего анализа, а также быть специализированным.

Образование: Окончил Витебский государственный медицинский университет по специальности «Хирургия». В университете возглавлял Совет студенческого научного общества. Повышение квалификации в 2010 году ‑ по специальности «Онкология» и в 2011 году ‐ по специальности «Маммология, визуальные формы онкологии».

Опыт работы: Работа в общелечебной сети 3 года хирургом (Витебская больница скорой медицинской помощи, Лиозненская ЦРБ) и по совместительству районным онкологом и травматологом. Работа фарм представителем в течении года в компании «Рубикон».

Представил 3 рационализаторских предложения по теме «Оптимизация антибиотикотерапиии в зависимости от видового состава микрофлоры», 2 работы заняли призовые места в республиканском конкурсе-смотре студенческих научных работ (1 и 3 категории).

Мои таблетки

Простой белок [1] – это белок, построенный исключительно из остатков ^5,-аминокислот (при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты [2] ), не требующий для функционирования наличия небелковых простетических групп.

Простые белки, по растворимости в солевых растворах и воде, условно подразделяются на несколько групп:

По пространственному строению и растворимости, простые белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные:

  • глобулярные простые белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), хорошо растворяются как в воде, так и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость глобулярных белков объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, благодаря чему обеспечивается тесный контакт с растворителем. К глобулярной группе также относятся все ферменты [3] и подавляющее большинство иных биологически активных белков, исключая структурные,
  • фибриллярные простые белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы как в воде, так и в солевых растворах. Полипептидные цепи [4] в молекулах фибриллярных белков располагаются параллельно одна другой. Данные простые белки принимают участие в образовании структурных элементов соединительной ткани: в эластинах, кератинах, коллагенах.

Белки альбумины и глобулины

Глобулярные простые белки альбумины и глобулины наиболее распространены в растительном и в животном мире, и, как правило, встречаются совместно, составляя основу протоплазмы ( цитоплазмы [5] и ядра клетки [6] ).

Наибольшее количество альбуминов и глобулинов содержится в плазме крови [7] , тканях организма, сыворотке молока. Альбумины и глобулины в здоровом организме всегда находятся в определенных пропорциях (альбумин – глобулиновый коэффициент [8] ).

Альбумины отличаются от глобулинов, как физико-химическими свойствами, так и химическим составом. В частности, альбумины, в отличие от глобулинов, содержат существенно меньшее количество глицина [9] и большее количество серосодержащих аминокислот.

Характерной особенностью белка альбумина является меньшая молекулярная масса в сравнении с глобулинами: молекулярная масса альбумина плазмы крови равна 68000, глобулина – 180000.

Белки глобулины – менее дисперсные и менее гидрофильные (скорее более гидрофобные), чем альбумины, поэтому коллоидные растворы глобулинов не настолько устойчивы, как растворы альбуминов.

Альбумины растворимы в воде в широком диапазоне pH (от 4 pH до 8,5 pH), выпадают в осадок при 70-100% концентрации раствора сульфатом аммония (глобулины – при 50% концентрации). Глобулины сложнее растворяются в воде, при этом растворимы в солевых растворах, обычно содержат углеводную часть.

Белки гистоны и протамины

Глобулярные простые белки гистоны и протамины являются наиболее простыми белками, характерной особенностью которых является слабощелочные свойства растворов. Данный факт обусловлен наличием в составе гистонов и протаминов значительного количества диаминокарбоновых кислот – аргинина [10] , лизина [11] и гистидина [12] .

Гистоны – низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков лизина и аргинина, что обусловливает их основные свойства, содержат 20-35% основных аминокислот, (белки протамины – 50-80%, в связи с чем, протамины проявляют более щелочные свойства, нежели гистоны).

Характерным признаком протаминов является то, они имеют большую молекулярную массу, в сравнении с другими простыми белками. Протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), и, как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты [13] с нуклеиновыми кислотами [14] , выступая в качестве репрессорных и регуляторных белков – составной части нуклеопротеинов.

Гистоны и протамины в значительных количествах содержатся в зобной железе, в икре и сперме рыб, в селезенке. Названия представителей этих простых белков происходят от источника их получения: протамины, выделенные из скумбрии, так и называются – скумбрии, из молоки сельди – клупеином, из молок семги – сальмии.

Гистоны и протамины входят в состав сложных белков в частности нуклеопротеиновых ядер.

Белки глютелины и проламины

Глобулярные простые белки глютелины и проламины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.

Глютелины на 45 % состоят из глутаминовой кислоты, растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, тогда как в воде и разбавленных солевых растворах не растворяются.

Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса) и глютелин (белок кукурузы).

Глютелины отличаются от проламинов более высоким содержанием гликокола, аргинина, гистидина. По аминокислотному составу белки глютелины сбалансированы лучше, чем белки проламинов.

Проламины, как и глютелины, не растворяются в воде, однако хорошо растворяются в 50-90 % этиловом спирте, состоят на 30-45 % из глутаминовой кислоты и на 15% из пролина.

К проламинам принадлежат глиадин (белок ржи и пшеницы), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы).

Глютелины и проламины составляют подавляющую массу белков зерновых культур.

Белки протеиноиды (склеропротеины)

Фибриллярные простые белки протеиноиды (склеропротеины) – это белки мышечных тканей, кожных покровов, костей, хрящей, волос. Характерной особенностью данных белков является высокая устойчивость к различным растворителям: они не растворяются в воде, растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. На протеиноиды не оказывают влияние ферменты, поэтому при попадании в организм с пищей, данные белки крайне плохо усваиваются.

Представителями протеиноидов (склеропротеинов) является эластин, коллаген [15] , кератины, фиброин.

Читать еще:  Как безопасно снизить давление у пожилого человека

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Простые белки».

  • [1]Белок, протеин – высокомолекулярное органическое вещество, состоящее из альфа-аминокислот, объединенных пептидными связями. Существуют две класса белков: простой белок, при гидролизе распадающийся исключительно на аминокислоты, и сложный белок (протеид, холопротеин, голопротеин), содержащий простетическую группу (кофактор), при гидролизе сложного белка, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть либо продукты ее распада. Белки-ферменты ускоряют (катализируют) биохимические реакции, оказывая существенное влияние на процессы обмена веществ. Отдельные белки выполняют механические или структурные функции, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Помимо прочего, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
  • [2]Аминокислота – органическое соединение, являющееся строительным материалом для белковых структур, мышечных волокон. Организм использует аминокислоты для собственного роста, укрепления и восстановления, для выработки различных гормонов, ферментов и антител.
  • [3]Ферменты, энзимы – как правило, белковые молекулы или рибозимы (молекулы РНК) либо их комплексы, катализирующие (ускоряющие) химические реакции в живых системах. Ферментативная активность может регулироваться ингибиторами и активаторами (ингибиторы – понижают, активаторы – повышают). По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.
  • [4]Пептидная связь образуется при реакции аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты с выделением молекулы воды. Связанные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь.
  • [5]Цитоплазма (от греческих _4,a3,`4,_9,`2, – «клетка» и `0,_5,^0,`3,_6,^5, «содержимое») – полужидкое содержимое клетки, внутренняя среда умершей или живой клетки, кроме ядра и вакуоли, ограниченная плазматической мембраной.
  • [6]Ядро клетки, клеточное ядро – один из структурных компонентов эукариотической клетки, содержащий генетическую информацию (молекулы ДНК), осуществляющий основные функции: хранение, передачу и реализацию наследственной информации с обеспечением синтеза белка.
  • [7]Плазма крови – жидкая часть крови, состоящая на 90-94% из воды и на 7-10% из органических и неорганических веществ. В плазме крови во взвешенном состоянии находятся форменные элементы (клетки крови).
  • [8]Альбумин – глобулиновый коэффициент – соотношение альбуминов и глобулинов крови, величина в норме относительно постоянная (1,5—2,3). При определении альбумин – глобулинового коэффициента, как правило, используется метод высаливания, когда ставится ставка на различия в растворимости альбуминов и глобулинов, либо путем электрофореза сыворотки.
  • [9]Глицин, гликокол, аминоэтановая кислота, аминоуксусная кислота – простейшая алифатическая аминокислота, единственная протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Глицин входит в состав многих белков и биологически активных соединений. Из глицина в живых клетках синтезируются пуриновые основания и порфирины.
  • [10]Аргинин – алифатическая основная ^5,-аминокислота. Аминокислота оптически активна, существует в виде L– и D– изомеров (L-аргинин входит в состав пептидов и белков). Аргинин является субстратом NO-синтаз в синтезе оксида азота NO, являющегося локальным тканевым гормоном с множественными эффектами – от противовоспалительного до сосудистых эффектов и стимуляции ангиогенеза.
  • [11]Лизин – алифатическая незаменимая аминокислота с выраженными свойствами основания, входящая в состав белков. Лизин необходим для роста и восстановления тканей, производства альбуминов, ферментов, гормонов, антител.
  • [12]Гистидин – гетероциклическая альфа-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот. Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина.
  • [13]Любые соединения с водородными связями будут соединениями с ассоциатами.
  • [14]Нуклеиновая кислота – высокомолекулярное органическое соединение, образованное остатками нуклеотидов.
  • [15]Коллаген, collagen — фибриллярный белок, основной структурный белок межклеточного матрикса, составляющий от 25 до 33% общего количества белка в организме (

6% массы тела). Синтез коллагена протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Будучи основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, дерма, хрящ, кровеносные сосуды, зубы), коллаген обеспечивает ее эластичность и прочность.

Высокоспецифичным ферментом, расщепляющим пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена (с выделением свободной аминокислоты оксипролин, в частности) является коллагеназа. Образующиеся в результате разрушения коллагеновых волокон (под воздействием коллагеназы) аминокислоты участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена.

Коллагеназа широко используется в медицинской практике для лечения ожогов в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. В частности, коллагеназа входит в состав полимерных дренирующих сорбентов «Асептисорб» (Асептисорб-ДК) производства компании «Асептика», применяющихся при лечении гнойно-некротических ран.

При написании статьи о простых белках, в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, ProteinStructures.com, MedicalNewsToday.com, Phys.MSU.ru, IBCh.ru, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Гауровиц Ф. «Химия и функции белков». Издательство «Мир», 1965 год, Москва,
  • Степанов В. М. «Молекулярная биология. Структура и функции белков. Классический университетский учебник». Издательство «Издательство Московского государственного университета», 2005 год, Москва,
  • Ченцов Ю. С. «Введение в клеточную биологию. Классический университетский учебник XXI века». Издательство «Академкнига», 2005 год, Москва,
  • Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва.

Жми и поделитесь статьей с друзьями:

1.5. Классификация белков

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:

 по форме белковых молекул (глобулярные – округлые или фибриллярные – нитевидные)

 по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)

 по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)

 по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)

 по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.

Характеристика простых белков.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.

Гистоны — тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая, так как гистоны имеют большой положительный заряд, а цепь ДНК-отрицательный. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин.

Выделяют 5 типов гистонов. Деление основано на ряде признаков, главным из которых является соотношение лизина и аргинина во фракциях, четыре гистона Н2А, Н2В, Н3 и Н4 образуют октамерный белковый комплекс, который называют «нуклеосомный кор». Молекула ДНК «накручивается» на поверхность гистонового октамера, совершая 1,75 оборота (около 146 пар нуклеотидов). Такой комплекс гистоновых белков с ДНК служит основной структурной единицей хроматина, ее называют «нуклеосома».

Основная функция гистонов — структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины — своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М — 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).

Как и гистоны, протамины — поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.

Сальмин — протамин из молоки лосося.

Скумбрин — из молоки скумбрии.

Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.

Альбумины и глобулины.

Альбумины (А) и глобулины (Г).

А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. Содержание альбуминов в ней составляет 40-45 г/л, глобулинов 20-30 г/л, т.е на долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.

Альбумины-белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ — 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.

Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Если концентрация альбуминов ниже 30 г/л, изменяется осмотическое давление крови, что приводит к возникновению отеков. Около 75-80 % осмотического давления крови приходится на долю альбуминов.

Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот — основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней.

Глобулины — белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Глобулины слабокислые или нейтральные белки ( ИЭТ = 6 – 7,3 ). Некоторые из глобулинов обладают способностью к специфическому связыванию веществ (специфические переносчики).

Возможно фракционирование белков сыворотки крови на альбумины и глобулины методом высаливания с помощью (NH4)2SO4. В насыщенном растворе осаждаются альбумины как более легкая фракция, в полунасыщенном – глобулины.

В клинике широкое распространение получил метод фракционирования белков сыворотки крови путем электрофореза. При электрофоретическом разделении белков сыворотки крови можно выделить 5–7 фракций: Характер и степень изменения белковых фракций сыворотки крови при различных патологических состояниях представляет большой интерес для диагностических целей. Уменьшение альбуминов наблюдается в результате нарушения их синтеза, при дефиците пластического материала, нарушении синтетической функции печени, поражении почек. Содержание глобулинов увеличивается при хронических инфекционных процессах.

Электрофорез белков сыворотки крови.

Проламины и глютелины.

Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, но растворимы в 70% растворе этанола, в то время как все другие белки выпадают в осадок. Наиболее изучены белки глиадин (пшеница) и зеин (кукуруза). Установлено, что проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15 % пролина. Эти белки, например, глиадин, в норме у человека расщепляются, но иногда при рождении фермент, расщепляющий этот белок, отсутствует. Тогда этот белок превращается в продукты распада, обладающие токсическим действием. Развивается заболевание целиакия — непереносимость растительных белков.

Глютелины – тоже растительные белки, не растворимые в воде, в растворах солей, этаноле. Они растворимы в слабых щелочах.

Белки опорных тканей ( костей, хрящей, сухожилий, связок ), кератины — белки волос, рогов, копыт, коллагены — белки соединительной ткани, эластин — белок эластических волокон.

Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно — кишечном тракте. Коллаген составляет 25-33 % от общего количества белка организма взрослого человека или 6 % от массы тела. Пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая 3-я аминокислота – глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% аланин. При формировании вторичной и третичной структур этот белок не может давать типичных a-спиралей, поскольку аминокислоты пролин и оксипролин могут давать только одну водородную связь. Поэтому полипептидная цепь на участке, где находятся эти аминокислоты, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Эластин – это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). Свойства эластичности проявляются высокой растяжимостью этих тканей и быстрым восстановлением исходной формы и размера после снятия нагрузки. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина, лейцина, пролина).

Сложные белки кроме полипептидных цепей содержат в своем составе небелковую (простетическую) часть, представленную различными веществами. В зависимости от химической природы небелковой части выделяют следующие группы сложных белков:

углевод – белковые комплексы

Простые белки немногочисленны

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул — простым белком.

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой 69 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана). Несмотря на то, что их обычно относят к простым, многие глобулины содержат углеводные или иные небелковые компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу)

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α1-антитрипсин, α1-антихимотрипсин, α2-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Взаимодействие гистонов и ДНК

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибо-нуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины . Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Гистон H1 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей «соскользнуть» с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и в более сложную структуру нуклеопротеина.

Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10 –1 ), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10 –6 ).

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб (молóках) они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.

Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль, но образует т.н. «пролиновый излом». Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты. Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.

Этапы синтеза молекулы коллагена

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Гидроксилирование пролина осуществляет железо-содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота). Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте. Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга.

Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

Строение десмозина

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина , который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.

Топ 7 продуктов питания, которые содержат альбумин и повышают его уровень в крови

Альбумины – это простейшие водорастворимые белки, которые организм человека преимущественно вырабатывает самостоятельно в клетках печени.

Их ключевая функция – связывающая. Они же являются основой плазмы крови (имеется ввиду, основа, растворенная в жидкости), спинномозговой жидкости, за счет чего и транспортируются питательные микроэлементы.

В этой статье мы обсудим, какие продукты следует употреблять, чтобы повысить уровень альбумина? А какие наоборот – снижают его содержание в крови?

Для чего вообще необходим альбумин?

Кровь по большей части состоит из белков, они же входят в состав гемоглобина. Альбумин занимает порядка 55% всех белков в крови, а также в спинномозговой жидкости. Он легко связывается с питательными микроэлементами, а также форменными элементами, способствуя их нормальной транспортировке по кровеносной системе.

Помимо этого, в мембранах практически всех клеток человеческого организма имеются медиаторы, реагирующие на альбумин. Именно благодаря этому организм регулирует процесс межклеточного метаболизма, позволяя клеткам получать питательные микроэлементы из крови, в том числе и кислород (а также передавать в клетки гемоглобина углекислый газ для последующего вывода из организма как избыточного продукта жизнедеятельности).

Чем опасен низкий альбумин? Тем, что организм попросту не будет получать питательные микроэлементы, хотя в пище они будут присутствовать. Вместе с этим нарушается ещё и вязкость плазмы крови, что увеличивает итоговую кислотность крови.

7 продуктов для повышения его уровня

Первым делом стоит указать, что большую часть альбумина человеческий организм вырабатывает самостоятельно из простейших аминокислот, именуемых как альбуминоиды. Соответственно, богатые именно на данный компонент продукты и следует включать в пищу, чтобы повысить уровень альбумина. Где и в каких продуктах его можно встретить?

1. Кисломолочные продукты

Практически все без исключения содержат альбуминоиды и простейшие белки, которые впоследствии и перерабатываются печенью до альбумина. Для повышения его уровня особенно полезны жирный творог, сыры на основе козьего молока, сметана.

Но злоупотреблять ими все же не стоит, так как в кисломолочных продуктах высокий показатель кальция – он угнетает некоторые кроветворные функции, к примеру, выработку гемоглобина.

2. Яичный белок

Содержит сывороточный протеин, который и относится к альбуминоидам. Незначительная его часть имеется и в желтках, но в связанном с жировыми молекулами виде, что несколько замедляет их переработку печенью.

В сырых яйцах концентрация альбуминоидов выше, в жаренных или варенных немалая часть этих компонентов распадается на производные компоненты.

Именно поэтому, чтобы поднять уровень белка в крови, врачи рекомендуют употреблять именно сырые перепелиные яйца. В отличии от куриных – они не могут переносить сальмонеллёз.

3. Говядина

Причем, лучше нежирная говядина, с минимальной термической обработкой. Лучше всего готовить на пару или запекать, если же жарить, то только до состояния «Medium Rare».

Но вместе с этим мясо – «тяжелый» для желудочно-кишечного тракта продукт, поэтому злоупотреблять им также не стоит, особенно при наличии гастрита или язвы желудка.

Свежие горох и фасоль также богаты на альбуминоиды. Только употреблять их следует именно в свежем виде, без термической обработки, не консервированные.

Одна из особенностей бобовых – они могут вызывать метеоризм, поэтому также злоупотреблять не стоит.

5. Гречневая крупа

Одна из немногих круп, в составе которой большое количество простых белков, перерабатывающихся впоследствии в альбумин с помощью печени.

Также гречневая крупа содержит немалое количество железа, благодаря этому гречка еще и увеличивает гемоглобин.

6. Картофель

Богат не только на альбуминоиды, но ещё и на простые углеводы, которые как раз и ускоряют переработку белков до альбумина.

Употреблять следует именно варенный или запеченный картофель, а не жаренный.

7. Курятина

Лучше всего подходит куриная грудка. Она богата на белки, но при этом практически не содержит жиров, именно из-за чего куриное мясо предпочитают употреблять спортсмены, занимающиеся силовыми видами спорта и активно наращивающих мышечную массу.

Но, по сути, порядка 20 грамм на 100 грамм курятины – это именно альбуминоиды, необходимые печени для выработки альбумина.

Другие важные правила

Повысить альбумин в крови помогут ещё следующие советы:

  1. Соблюдение сбалансированного рациона. Для выработки альбумина в организме в достатке должны быть витамины А, В-группы, натрий, кальций, фосфор, железо, цинк. То есть, организм должен получать все эти вещества, а это возможно только при тщательно сбалансированном и разнообразном рационе.
  2. Обязательно завтракать. Причем, завтрак следует делать богатым именно на белки и углеводы, а вот жир – минимум. Именно поэтому отлично подходят мюсли с добавлением свежих фруктов, типа бананов, ягод.
  3. Заниматься спортом. Физическая активность стимулирует биохимические процессы с переработкой белков до аминокислот и далее – до альбумина в том числе. Однако при занятии силовыми видами спорта рекомендуется увеличить и количество употребляемых белков. На этот счет лучше проконсультироваться со специалистом по спортивному питанию.
  4. Пройти комплексное медицинское обследование. Некоторые разновидности инфекций провоцируют резкое снижение уровня гемоглобина. А начать и вовсе стоит с посещения стоматолога, лечения зубов.

Что снижает его содержание в крови?

По сути, чтобы понизить уровень белка в крови (в том числе и альбумина) достаточно включить в рацион продукты, которые практически не содержат простые белки. К таковым можно отнести:

  1. Овощи и фрукты. Они богаты на витамины, клетчатку, минералы, но вот белки – либо очень мало, либо вовсе отсутствуют. Если именно овощи и фрукты составляют основу пищевого рациона, то уровень альбумина будет постепенно понижаться.
  2. Отрубной хлеб. Также практически не содержит белки, но при этом имеет клетчатку, помогающую комплексно ускорить метаболизм, работу кишечника.
  3. Любые крупы, за исключением гречи. Тот же рис имеет в составе немало белка, но большая их часть – сложные, которые не являются альбуминоидами. Соответственно, на уровень альбумина в крови практически не оказывают влияния.
  4. Нежирные сорта речной рыбы. Содержат немного простых белков, зато в них немало минералов, витаминов, ненасыщенных жирных кислот. Только необходимо употреблять именно нежирные сорта.

Интересное видео

А сейчас предлагаем вам ознакомится с видео:

Заключение

Итого, альбумин преимущественно вырабатывается печенью из простых белков. Именно их содержание в рационе и следует увеличивать. Лучше всего для этого подходят кисломолочные продукты, нежирные сорта мяса, бобовые.

Но такого рациона следует придерживаться длительный период, так как организм вырабатывает сравнительно небольшое количество альбумина ежедневно. Соответственно, чтобы нормализовать его концентрацию потребуется, как минимум, 10 – 15 дней, а порой и больше.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector